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  • 药物化学进展8[平装]
  • 共1个商家     73.90元~73.90
  • 作者:彭司勋(编者)
  • 出版社:化学工业出版社;第1版(2012年5月1日)
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  • ISBN:9787122131881

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    编辑推荐

    《药物化学进展8》适合从事新药研发的人员阅读参考,同时也可作为相关专业高年级本科生、研究生的教学参考书。
    《药物化学进展8》收载14篇综述文章,其中有关依据蛋白-蛋白相互作用界面结构进行药物设计与发现的文章1篇;涉及新靶点的有镇痛药物、雌激素调节药物、TNF相关药物,涉及代谢通路的有作用于角鲨烯代谢通路药物,涉及新技术和工具的有肽核酸研究以及多糖药物研究,抗感染药物4篇,抗肿瘤药物3篇。

    目录

    1 靶向蛋白质一蛋白质相互作用的小分子药物发现进展
    Recent progress in targeting protein—protein interactions for small—molecule drugs discovery
    2 瞬时受体电位香草酸亚型1(TRPV1)拮抗剂的研究进展
    Development of transient receptor potential vanilloid 1(TRPV1)antagonists
    3 雌激素相关受体及其小分子调节剂的研究进展
    Progress in the Research of Estrogen—Related Receptor and Their Small Molecular Modulator
    4 角鲨烯代谢通路及其代谢产物的生物多样性
    Squalene metabolic pathways and their biological diverse metablites
    5 抗真菌先导结构研究进展
    New Lead Structures in Antifungal Drug Discovery
    6 艾滋病治疗的新靶点——VIF
    VIF:New target for the treatment of AIDS
    9 多糖药物研究进展
    Research Progress of Polysaccharide Drug Candidates
    10 B—Raf激酶抑制剂的研究进展
    11 ODC25磷酸酶及其抑制剂研究进展
    Rcsearch Advanccs On CDC25 Phosphotase and CDC25 Phosphotase Inhibitors
    12 多靶点抗肿瘤酪氨酸激酶抑制剂的研究进展
    Progress in the Research of Antitumor Multi—target Tyrosine Kinase Inhibitors
    13 肽核酸作为药物和诊断试剂的开发应用前景
    Prospects of PNA in Drug Discovery and Diagnosis
    14 肿瘤坏死因子超家族及其相关生物药物的研究进展
    Progress in the Research of Tumor Necrosis Factor and Its Receptor Families and the Derived Biological Therapeutics

    文摘

    版权页:



    插图:



    1.1 引言
    在生物体中,许多关键的细胞功能包括细胞生长、DNA复制、转录活性、翻译和跨膜信号转导都由多蛋白质复合物调控,而这种蛋白质复合物的功能、活性和特殊性通常由发生于不同复合物亚单元之间的蛋白质—蛋白质相互作用(protein—protein interactions,PPI)所控制。在人类蛋白质网络中包含了大约375000种蛋白质—蛋白质相互作用。人们已经证明异常的PPI能引发癌症、感染疾病和神经退行性疾病等人类多种疾病。因此,在过去的十年内,靶向蛋白质一蛋白质相互作用成为人们发现和开发新型药物的重要策略。目前,文献中已经报道了大量的能够调控蛋白质—蛋白质相互作用的抑制剂和稳定剂,本文主要介绍蛋白质—蛋白质相互作用小分子抑制剂的研究进展。
    1.2 蛋白质—蛋白质相互作用: “热点”氨基酸与“热点区域”
    蛋白质—蛋白质相互作用发生在两种相同或不同蛋白质相互接触的特定结构域表面,一般认为彼此发生作用的表面积大约有1500~3000,这种相互作用能够调控由于蛋白质的界面接触而形成的蛋白质复合物的生物功能。蛋白质—蛋白质相互作用的驱动力很大程度来自于残基之间的疏水效应,但氢键和静电相互作用也时常扮演着关键的角色。参与蛋白质—蛋白质相互作用的氨基酸残基在位于各自的蛋白结构系列中有的是连续的,有的是非连续的,这些连续或非连续的残基相互之间的作用使得蛋白质与蛋白质以高的亲和力结合。但蛋白质与蛋白质之间的结合能并不是平均分配在所有相互作用的氨基酸残基上,而是在大多数情况下有可能集中在相互接触的某个区域中的几个氨基酸残基,这种氨基酸称为“热点”(hot spot)氨基酸。关于“热点”氨基酸的一个里程碑性的工作是Clackson和Wells所做的利用丙氨酸扫描和蛋白质晶体X射线衍射分析方法对人生长激素(hGH)与其第一结合受体(hGHbp)胞外结构域结合的研究。